{"database":"PAXDB","file_versions":[{"headers":{"Content-Type":["application/json"]},"body":{"files":{"Other":["http://pax-db.org/downloads/latest/datasets/bioprojects-abundance-files-v4.0.zip"]},"type":"primary"},"statusCode":"OK","statusCodeValue":200}],"scores":{"citationCount":0,"reanalysisCount":0,"viewCount":0,"searchCount":0},"additional":{"omics_type":["Proteomics"],"submitter":["Christian von Mering"],"species":["511145"],"full_dataset_link":["https://pax-db.org/dataset/511145/1292600129"],"submitter_email":["mering@imls.uzh.ch"],"submitter_affiliation":["University of Zurich"],"sample_protocol":[""],"repository":["PAXDB"],"data_protocol":["For the rescaling, the\ndatasets are first parsed or processed such that the data reflect\nproportional abundances of whole protein molecules\n(i.e. proportionality to counts of complete, individual protein\nmolecules, not to molecular weights, protein volumes, or digested\npeptides). In the case of spectral counting data protein. The proportional abundances are rescaled linearly to add up\nto one million; this means the abundance of each protein of\ninterest is finally expressed in (parts per million,) relative to\nall other proteins in a sample. \nFor a given protein abundance dataset, we then compute\nthe absolute log abundance ratios of all pairs of proteins\nannotated to be functionally linked. The median of these absolute\nlog abundance ratios represents an indirect quality\nmetric: the closer it is to zero, the better (i.e. the more there\nis consistency between abundance values and functional annotations\nsuch as protein complexes or pathways). We then\ncompute a background expectation for this metric, by permuting\nthe abundance values in a given dataset randomly,\nand recomputing the median log abundance ratios. The permutation\nis repeated several times, yielding a distribution of\nmedians. The actually observed median is then expressed as a\nZ-score distance to the random distribution ofmedians—this\ndistance is termed the interaction consistency score."],"pubmed_abstract":["Recent advances in mass spectrometry (MS) have led to increased applications of shotgun proteomics to the refinement of genome annotation. The typical \"proteo-genomic\" workflows rely on the mapping of peptide MS/MS spectra onto databases derived via six-frame translation of the genome sequence. These databases contain a large proportion of spurious protein sequences which make the statistical confidence of the resulting peptide spectrum matches difficult to assess. Here we performed a comprehensive analysis of the Escherichia coli proteome using LTQ-Orbitrap MS and mapped the corresponding MS/MS spectra onto a six-frame translation of the E. coli genome. We hypothesized that the protein-coding part of the E. coli genome approaches complete annotation and that the majority of six frame-specific (novel) peptide spectrum matches can be considered as false positive identifications. We confirm our hypothesis by showing that the posterior error probability distribution of novel hits is almost identical to that of reversed (decoy) hits; this enables us to estimate the sensitivity, specificity, accuracy, and false discovery rate in a typical bacterial proteo-genomic dataset. We use two complementary computational frameworks for processing and statistical assessment of MS/MS data: MaxQuant and Trans-Proteomic Pipeline. We show that MaxQuant achieves a more sensitive six-frame database search with an acceptable false discovery rate and is therefore well suited for global genome reannotation applications, whereas the Trans-Proteomic Pipeline achieves higher specificity and is well suited for high-confidence validation. The use of a small and well-annotated bacterial genome enables us to address genome coverage achieved in state-of-the-art bacterial proteomics: identified peptide sequences mapped to all expressed E. coli proteins but covered 31.7% of the protein-coding genome sequence. Our results show that false discovery rates can be substantially underestimated even in \"simple\" proteo-genomic experiments obtained by means of high-accuracy MS and point to the necessity of further improvements concerning the coverage of peptide sequences by MS-based methods."],"pubmed_title":["Deep coverage of the Escherichia coli proteome enables the assessment of false discovery rates in simple proteogenomic experiments."],"pubmed_authors":["Krug Karsten K, Carpy Alejandro A, Behrends Gesa G, Matic Katarina K, Soares Nelson C NC, Macek Boris B"],"data_synonyms":["Add, DmelCG43443, ADD, ADD-87, Hts-RC, data, AU023367, Data Set, protein complex, supply, Proteins, Ovhts, Gene, HtsRC, CG9325, protein, neutral molecular compounds, protein-containing complex, Dmel_CG9325, Xt, Peptide, 1B1, add, Polypeptides, anon-EST:Posey9, protein polypeptide chains, native protein, peptido, htsRC, GLI3-190, natural protein, polypeptide chain, Add-hts, Protein, CG43443, Gene Products, l(2)k14523, 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