{"database":"PAXDB","file_versions":[{"headers":{"Content-Type":["application/json"]},"body":{"files":{"Other":["http://pax-db.org/downloads/latest/datasets/bioprojects-abundance-files-v4.0.zip"]},"type":"primary"},"statusCode":"OK","statusCodeValue":200}],"scores":{"citationCount":0,"reanalysisCount":0,"viewCount":0,"searchCount":0},"additional":{"omics_type":["Proteomics"],"submitter":["Christian von Mering"],"species":["100226"],"full_dataset_link":["https://pax-db.org/dataset/100226/3401610947"],"submitter_email":["mering@imls.uzh.ch"],"submitter_affiliation":["University of Zurich"],"sample_protocol":[""],"repository":["PAXDB"],"data_protocol":["For the rescaling, the\ndatasets are first parsed or processed such that the data reflect\nproportional abundances of whole protein molecules\n(i.e. proportionality to counts of complete, individual protein\nmolecules, not to molecular weights, protein volumes, or digested\npeptides). In the case of spectral counting data protein. The proportional abundances are rescaled linearly to add up\nto one million; this means the abundance of each protein of\ninterest is finally expressed in (parts per million,) relative to\nall other proteins in a sample. \nFor a given protein abundance dataset, we then compute\nthe absolute log abundance ratios of all pairs of proteins\nannotated to be functionally linked. The median of these absolute\nlog abundance ratios represents an indirect quality\nmetric: the closer it is to zero, the better (i.e. the more there\nis consistency between abundance values and functional annotations\nsuch as protein complexes or pathways). We then\ncompute a background expectation for this metric, by permuting\nthe abundance values in a given dataset randomly,\nand recomputing the median log abundance ratios. The permutation\nis repeated several times, yielding a distribution of\nmedians. The actually observed median is then expressed as a\nZ-score distance to the random distribution ofmedians—this\ndistance is termed the interaction consistency score."],"pubmed_abstract":["Streptomycetes are multicellular bacteria with complex developmental cycles. They are of biotechnological importance as they produce most bioactive compounds used in biomedicine, <i>e.g.</i> antibiotic, antitumoral and immunosupressor compounds. <i>Streptomyces</i> genomes encode many Ser/Thr/Tyr kinases, making this genus an outstanding model for the study of bacterial protein phosphorylation events. We used mass spectrometry based quantitative proteomics and phosphoproteomics to characterize bacterial differentiation and activation of secondary metabolism of <i>Streptomyces coelicolor</i> We identified and quantified 3461 proteins corresponding to 44.3% of the <i>S. coelicolor</i> proteome across three developmental stages: vegetative hypha (first mycelium); secondary metabolite producing hyphae (second mycelium); and sporulating hyphae. A total of 1350 proteins exhibited more than 2-fold expression changes during the bacterial differentiation process. These proteins include 136 regulators (transcriptional regulators, transducers, Ser/Thr/Tyr kinases, signaling proteins), as well as 542 putative proteins with no clear homology to known proteins which are likely to play a role in differentiation and secondary metabolism. Phosphoproteomics revealed 85 unique protein phosphorylation sites, 58 of them differentially phosphorylated during differentiation. Computational analysis suggested that these regulated protein phosphorylation events are implicated in important cellular processes, including cell division, differentiation, regulation of secondary metabolism, transcription, protein synthesis, protein folding and stress responses. We discovered a novel regulated phosphorylation site in the key bacterial cell division protein FtsZ (pSer319) that modulates sporulation and regulates actinorhodin antibiotic production. We conclude that manipulation of distinct protein phosphorylation events may improve secondary metabolite production in industrial streptomycetes, including the activation of cryptic pathways during the screening for new secondary metabolites from streptomycetes."],"pubmed_title":["Quantitative Proteome and Phosphoproteome Analyses of &lt;i&gt;Streptomyces coelicolor&lt;/i&gt; Reveal Proteins and Phosphoproteins Modulating Differentiation and Secondary Metabolism."],"pubmed_authors":["Rioseras Beatriz B, Shliaha Pavel V PV, Gorshkov Vladimir V, Yagüe Paula P, López-García María T MT, Gonzalez-Quiñonez Nathaly N, Kovalchuk Sergey S, Rogowska-Wrzesinska Adelina A, Jensen Ole N ON, Manteca Angel A"],"data_synonyms":["Add, DmelCG43443, ADD, ADD-87, Hts-RC, data, AU023367, Data Set, protein complex, supply, Proteins, Ovhts, Gene, HtsRC, CG9325, protein, neutral molecular compounds, protein-containing complex, Dmel_CG9325, Xt, Peptide, 1B1, add, Polypeptides, anon-EST:Posey9, protein 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ascospore biosynthesis, Roles, Anti Mycobacterial Agent, skc35, AA408052, symptoms, fold, Concepts, sry-beta, 3, 4, Kinase, 5, Analysis, Bacteriocide, Chainia, protein aggregate, 8, 9, Cladothrix coelicolor, IKKg, KEY, Key, Mass Spectrum Analysis, antimicrobial, SER, sry alpha, Antimycobacterial Agents, Eubacteria, DmelCG6127, M Phases, Genomes, Analyses, M, Antibiotika, 2-amino-3-(4-hydroxyphenyl)propanoic acid, 3-(p-Hydroxyphenyl)alanine, spore formation, Anti Bacterial Compound, 3-C)pyran)-3, 3', proteins, Y, Myceliums, SN, 9'-tetrahydroxy-1, Anti-Bacterial Compounds, Folding, THR, Thr, Nocardia coelicolor, sporulation, Bacteria Woese et al. 2024, ser, ASS, Division Phase, chaperonin-mediated tubulin folding, Bd, c, Bacteria <bacteria>, (1R, Prokaryotae, Tyr, signaling process, Sa, Role Concepts, Antimycobacterial Agent, s, 4', Procaryotae, ATP Phosphotransferases, transcription from bacterial-type RNA polymerase promoter, ATP, single organism signaling, antibiotic, 3S, screening, 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