{"database":"PAXDB","file_versions":[{"headers":{"Content-Type":["application/json"]},"body":{"files":{"Other":["http://pax-db.org/downloads/latest/datasets/bioprojects-abundance-files-v4.0.zip"]},"type":"primary"},"statusCode":"OK","statusCodeValue":200}],"scores":{"citationCount":0,"reanalysisCount":0,"viewCount":0,"searchCount":0},"additional":{"omics_type":["Proteomics"],"submitter":["Christian von Mering"],"species":["511145"],"full_dataset_link":["https://pax-db.org/dataset/511145/3472819899"],"submitter_email":["mering@imls.uzh.ch"],"submitter_affiliation":["University of Zurich"],"sample_protocol":[""],"repository":["PAXDB"],"data_protocol":["For the rescaling, the\ndatasets are first parsed or processed such that the data reflect\nproportional abundances of whole protein molecules\n(i.e. proportionality to counts of complete, individual protein\nmolecules, not to molecular weights, protein volumes, or digested\npeptides). In the case of spectral counting data protein. The proportional abundances are rescaled linearly to add up\nto one million; this means the abundance of each protein of\ninterest is finally expressed in (parts per million,) relative to\nall other proteins in a sample. \nFor a given protein abundance dataset, we then compute\nthe absolute log abundance ratios of all pairs of proteins\nannotated to be functionally linked. The median of these absolute\nlog abundance ratios represents an indirect quality\nmetric: the closer it is to zero, the better (i.e. the more there\nis consistency between abundance values and functional annotations\nsuch as protein complexes or pathways). We then\ncompute a background expectation for this metric, by permuting\nthe abundance values in a given dataset randomly,\nand recomputing the median log abundance ratios. The permutation\nis repeated several times, yielding a distribution of\nmedians. The actually observed median is then expressed as a\nZ-score distance to the random distribution ofmedians—this\ndistance is termed the interaction consistency score."],"pubmed_abstract":["Protein and messenger RNA (mRNA) copy numbers vary from cell to cell in isogenic bacterial populations. However, these molecules often exist in low copy numbers and are difficult to detect in single cells. We carried out quantitative system-wide analyses of protein and mRNA expression in individual cells with single-molecule sensitivity using a newly constructed yellow fluorescent protein fusion library for Escherichia coli. We found that almost all protein number distributions can be described by the gamma distribution with two fitting parameters which, at low expression levels, have clear physical interpretations as the transcription rate and protein burst size. At high expression levels, the distributions are dominated by extrinsic noise. We found that a single cell's protein and mRNA copy numbers for any given gene are uncorrelated."],"pubmed_title":["Quantifying E. coli proteome and transcriptome with single-molecule sensitivity in single cells."],"pubmed_authors":["Taniguchi Yuichi Y, Choi Paul J PJ, Li Gene-Wei GW, Chen Huiyi H, Babu Mohan M, Hearn Jeremy J, Emili Andrew A, Xie X Sunney XS"],"data_synonyms":["Add, DmelCG43443, ADD, ADD-87, Hts-RC, data, AU023367, Data Set, protein complex, supply, Proteins, Ovhts, Gene, HtsRC, CG9325, protein, neutral molecular compounds, protein-containing complex, Dmel_CG9325, Xt, Peptide, 1B1, add, Polypeptides, anon-EST:Posey9, protein polypeptide chains, native protein, peptido, htsRC, GLI3-190, natural protein, polypeptide chain, Add-hts, Protein, CG43443, Gene Products, l(2)k14523, Dmel_CG34197, l(2)00634, median, Ovhts-RC, background, supply and distribution, protein aggregate, all_pairs, molecule, Bph, molecula, Random selection by shearing, oligonucleotide random primer, 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