{"database":"PAXDB","file_versions":[{"headers":{"Content-Type":["application/json"]},"body":{"files":{"Other":["http://pax-db.org/downloads/latest/datasets/bioprojects-abundance-files-v4.0.zip"]},"type":"primary"},"statusCode":"OK","statusCodeValue":200}],"scores":{"citationCount":1,"reanalysisCount":0,"viewCount":0,"searchCount":0},"additional":{"omics_type":["Proteomics"],"submitter":["Christian von Mering"],"species":["511145"],"full_dataset_link":["https://pax-db.org/dataset/511145/3645765292"],"submitter_email":["mering@imls.uzh.ch"],"submitter_affiliation":["University of Zurich"],"sample_protocol":[""],"repository":["PAXDB"],"data_protocol":["For the rescaling, the\ndatasets are first parsed or processed such that the data reflect\nproportional abundances of whole protein molecules\n(i.e. proportionality to counts of complete, individual protein\nmolecules, not to molecular weights, protein volumes, or digested\npeptides). In the case of spectral counting data protein. The proportional abundances are rescaled linearly to add up\nto one million; this means the abundance of each protein of\ninterest is finally expressed in (parts per million,) relative to\nall other proteins in a sample. \nFor a given protein abundance dataset, we then compute\nthe absolute log abundance ratios of all pairs of proteins\nannotated to be functionally linked. The median of these absolute\nlog abundance ratios represents an indirect quality\nmetric: the closer it is to zero, the better (i.e. the more there\nis consistency between abundance values and functional annotations\nsuch as protein complexes or pathways). We then\ncompute a background expectation for this metric, by permuting\nthe abundance values in a given dataset randomly,\nand recomputing the median log abundance ratios. The permutation\nis repeated several times, yielding a distribution of\nmedians. The actually observed median is then expressed as a\nZ-score distance to the random distribution ofmedians—this\ndistance is termed the interaction consistency score."],"pubmed_abstract":["We describe a proteomic approach combining the multi-enzyme digestion FASP-sample processing strategy and the 'Total Protein Approach' applied to absolute quantification of proteins in Escherichia coli. Consecutive digestion of whole cell lysates with LysC and trypsin allowed the generation of two populations of peptides at a yield of 76%. Subsequent two 4-hour LC-MS/MS analyses allowed the identification of 19,000 unique peptides per sample. Notably, only 1.2 and 2.4% of the identified peptides were found to be incompletely cleaved by the LysC and trypsin, respectively. The analysis resulted in the identification of 2200 proteins per sample. We show high reproducibility of the approach, allowing the accurate estimation of cellular protein concentrations. Quantitative analysis of the DNA content per sample enabled the calculation of the protein content per bacterial cell and, as a result, estimation of protein copy numbers. The accuracy of these estimations was confirmed by analyzing protein complexes with known subunit stoichiometry and cellular abundances. In stationary culture, a single bacterium contains about 6500 copies of ribosomes, 300 molecules of RNA polymerase and 10 DNA polymerase assembles. The here presented experimental and computational workflow offers an easy way to analyze proteomes quantitatively.<h4>Biological significance</h4>We demonstrate a proteomic workflow for in-depth analysis of small proteomes with minimal fractionation extent and mass spectrometry measuring time. For the first time we provide the quantitative picture of the Escherichia coli proteome at protein copy number."],"pubmed_title":["Multi-enzyme digestion FASP and the 'Total Protein Approach'-based absolute quantification of the Escherichia coli proteome."],"pubmed_authors":["Wiśniewski Jacek R JR, Rakus Dariusz D, Rakus Dariusz D"],"data_synonyms":["Add, DmelCG43443, ADD, ADD-87, Hts-RC, data, AU023367, Data Set, protein complex, supply, Proteins, Ovhts, Gene, HtsRC, CG9325, protein, neutral molecular compounds, protein-containing complex, Dmel_CG9325, Xt, Peptide, 1B1, add, Polypeptides, anon-EST:Posey9, protein polypeptide chains, native protein, peptido, htsRC, GLI3-190, natural protein, polypeptide chain, Add-hts, Protein, CG43443, Gene Products, l(2)k14523, Dmel_CG34197, l(2)00634, median, Ovhts-RC, background, supply and distribution, protein aggregate, all_pairs, molecule, Bph, molecula, Random selection by shearing, oligonucleotide random primer, proportion, HTS-R1, HTS, Hts, 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